Localisation cellulaire de la synthese des proteines

La synthèse peptidique s'effectue de l' extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique : l'élongation s'effectue par addition séquentielle d'un acide aminé à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique liée au ribosome. L'initiation de la traduction chez les Procaryotes et les Eucaryotes requiert un ARNt initiateur particulier : le Met-ARNt i Met utilisé pour incorporer le résidu méthionine initial de toutes les protéines.

La synthèse des protéines par le ribosome - Un chemin semé d’embûches | médecine/sciences

La formylation s'effectue après que la méthionine soit attachée à l'ARNt. Elle est catalysée par la methionyl-ARNt formyltransférase :. Cet élément est reconnu par complémentarité de séquences dans l'ARNr 16S de la petite sous-unité. Se fixe à la sous-unité 60S et empêche son association avec la sous-unités 40S du ribosome le complexe d'initiation 80S n'est pas formé.

Figure ci-dessous : les toutes premières étapes de l' initiation de la traduction. Pour plus de détails, voir la figure 1 de la revue Jackson et al. Source : Jackson et al. Dans le site A, l'aminoacyl-ARNt fonctionne comme accepteur lors de la formation de la liaison peptidique. Le site P ou Peptidyl est le site ribosomique le plus fréquemment occupé par le peptidyl-ARNt , c'est-à-dire l'ARNt qui porte la chaîne polypeptidique en croissance.

Le site P est aussi appelé le site sensible à la puromycine , un antibiotique qui a des similitudes structurales avec une partie de l'aminoacyl-ARNt. Quand la puromycine se trouve au site A, elle peut former une liaison peptidique avec la chaîne polypeptidique en croissance par. L'ARNt doit avoir l'anticodon correct pour interagir avec le codon de l'ARNm positionné sur le site A pour établir une paire de bases avec la bonne géométrie. Une conformation particulière du ribosome est stabilisée par cette interaction, ce qui fournit un mécanisme pour détecter si l'ARNt lié est correct.

La relecture - correction activité " proofreading " implique en partie la libération de l'aminoacyl-ARNt avant la formation de la liaison peptidique, si la conformation du ribosome générée par cette interaction n'est pas correcte. Le changement de conformation du ribosome qui résulte de la formation du complexe [codon-anticodon] correct entraîne un changement de conformation du site actif de EF-Tu fixé ce qui induit l'apparition de son activité GTPase. La conformation de l'ARNt se relâche et le bras accepteur est repositionnée pour favoriser la formation de la liaison peptidique.

Ce processus s'appelle l' accomodation. L'accomodation inclue la rotation de l'extrémité 3' simple brin du bras accepteur de l'ARNt au site A autour d'un axe qui traverse le centre peptidyl transférase de la grande sous-unité ribosomique. Ceci positionne l'extrémité 3' avec son acide aminé attaché dans le site actif près de l'extrémité 3' de l'ARNt au site P, et près de l'embouchure du tunnel par lequel le polypeptide naissant quitte le ribosome.

Voir un site extrêmement détaillé sur ce processus. La transpeptidation ou formation de la liaison peptidique implique une attaque nucléophile du groupement aminé de l'acide aminé lié au groupement hydroxyle en 3' de l'adénosine terminale de l'ARNt au site A sur le groupement carbonyle de l'acide aminé auquel est attaché le polypeptide naissant lié par une liaison ester à l'ARNt au site P. La formation de la liaison peptidique est catalysée par le ribosome lui-même : elle est favorisée par la géométrie du "site actif" de l' ARNr 23S chez les Procaryotes de la grande sous-unité ribosomique.


  • Du gène à la protéine;
  • application pour rooter un android.
  • bloquer localisation iphone.
  • espion sms comment ça marche?

L'ARNr 23S peut être considéré comme un ribozyme à activité peptidyl transférase. Le ribosome déplace un codon vers l'avant sur l'ARNm. La traduction se termine quand l'un de ces codons occupe le site A. Les facteurs sont libérés du ribosome après hydrolyse du GTP. Le ribosome commence un nouveau cycle de traduction sur l'ARNm même dans la plupart des cas. Récemment, 16 structures cristallographiques de ribosomes 80S de Saccharomyces cerevisiae , complexés avec 12 inhibiteurs spécifiques des Eucaryotes et 4 inhibiteurs à large spectre, ont été déterminées.

Tous les inhibiteurs étudiés se fixent exclusivement sur les sites de fixation de l'ARNm et de l'ARNt des deux sous-unités. Cette étude fournit un modèle d'action de la cycloheximide et de la lactimidomycine inhibiteur glutarimide - fixation sur le site E et explique pourquoi la lactimidomycine affecte particulièrement le premier cycle d'élongation. Le schéma ci-dessous montre les étapes de la synthèse des protéines chez les Eukaryotes inhibées par les petits inhibiteurs. Source : Garreau de Loubresse et al. Le réticulum endoplasmique RE.

C'est une extension de la membrane du noyau. Le RE est divisé en RE lisse et RE rugueux sa surface est couverte de ribosomes , en fonction de son apparence au microscope. Le stockage du calcium intracellulaire est une autre fonction assurée par le RE des muscles striés. Source : " L'organisation structurale de la cellule ". Lors de leur biosynthèse , un tiers des protéines d'une cellule sont dirigées vers le RE pour y être repliées , y subir un contrôle de leur repliement correct et des maturations diverses. Voici quelques exemples de protéines acheminées vers le RE :. Voir la réponse au stress lié à l'accumulation de protéines mal repliées dans le réticulum endoplasmique : " Unfolded protein response " - UPR.

Le canal de translocation des protéines ou translocon. Le transit des protéines dans le réticulum endoplasmique s'effectue via un transporteur, situé dans la membrane du RE , appelé canal de translocation des protéines " Protein Conducting Channel " - PCC ou translocon eucaryotes. Source : Rapoport T.

Figure ci-dessous : Reconstruction du complexe [ ribosome - chaîne polypeptidique en cours de biosynthèse - translocon ]. Les données structurales ont été obtenue par cryo-microscopie électronique. Certaines chaînes polypeptidiques commencent par une séquence appelée peptide signal qui indique à la cellule le compartiment vers lequel les adresser. Il ralentit l'élongation de la chaîne polypeptidique en cours de biosynthèse " elongation arrest ". La chaîne polypeptidique en cours d'élongation emprunte le canal pour passer entièrement dans la lumière du RE dans le cas d'une protéine sécrétée, dirigée vers l'appareil de Golgi ou pour être intégrée à la membrane dans le cas d'une protéine membranaire.

Synthèse protéique

Il s'agit donc d'un transport co-traductionnel puisque l'élongation de la chaîne polypeptidique continue pendant le passage dans le RE. Ce pore fonctionne dans l'autre sens pour éliminer les protéines mal repliées : c'est le transport rétrograde. Quelques notions sur le code génétique et les codons. Le code génétique a été élucidé au cours des années Le code génétique est universel : il est le même dans tous les organismes aussi bien chez les eucaryotes que chez les procaryotes. Il existe des exceptions en particulier en ce qui concerne l'ADN des mitochondries humaines.

Il correspond à un ensemble d'entités structurales nucléotidiques appelés codons.

Le codon génétique correspond à l'enchaînement ordonné de 3 bases nucléotidiques ou triplet permettant de définir le code d'un acide aminé. Le code génétique est dit redondant ou dégénéré. Le codon AUG code pour une méthionine : ce codon initie la traduction de toutes les chaînes polypeptidiques. Il code aussi toute méthionine interne à la chaîne polypeptidique.

Leur rôle est d' arréter la traduction.

Résultats du séquençage du génome humain. Pour chacun des 64 codons, sont montrés sur la figure ci-dessous :. Source : Lander et al. Roger D. He et al. Aller au site.

Synthèse des protéines: Traduction

Schaller et al. From structure to mechanism " Transcription 2, - Sarkar N. Cheng et al. Goldman et al. Bashkirov et al. Cell Biol. Eulalio et al. Parker, R. Un excellent desriptif des pores nucléaires et des complexes nucléoporines : "The nuclear pore complex becomes alive: new insights into its dynamics and involvement in different cellular processes". Ban et al.

20 briques élémentaires

Nissen et al. Rapoport T.

De l'ADN à la protéine

Armache et al. Lander et al. Jackson et al. Garreau de Loubresse et al. Kelleher et al. Nozawa et al. La synthèse des protéines. Présentation générale a. Représentations schématiques des chaînes d'acides ribonucléiques ou d'acides désoxyribonucléiques 2. La transcription a. Les ribosomes a. Assemblage des sous-unités ribosomiques 5. La traduction a. Terminaison de la traduction 6. Le réticulum endoplasmique 7.